Compuși organici: amine, aminoacizi, proteine

Pe scurt

Compușii organici cu azot – amine, aminoacizi și proteine – sunt fundamentali pentru biochimie și industrie. Aminele sunt derivate bazice ale amoniacului, aminoacizii conțin grupări amino și carboxil, iar proteinele sunt macromolecule formate prin legături peptidice, cu structuri complexe și roluri esențiale în alimentație și medicină.

Clasificarea și proprietățile aminelor

Aminele sunt derivate ale amoniacului (NH₃) prin înlocuirea unuia, a doi sau a trei atomi de hidrogen cu radicali alchil sau aril.

• Clasificare:

- Primare (RNH₂)

- Secundare (R₂NH)

- Terțiare (R₃N)

• Proprietăți:

- Caracter bazic – datorită perechii de electroni liberi de la azot

- Solubilitate în apă – prin legături de hidrogen

- Reactivitate – alchilare, acilare, reacție cu acizi (formarea sărurilor de amoniu cuaternare)

• Exemplu: Reacția anilinei (C₆H₅NH₂) cu acid clorhidric (HCl) formează clorură de fenilamoniu (C₆H₅NH₃⁺Cl⁻). Calculați masa de sare obținută din 9,3 g anilină. *Rezolvare:* Masa molară anilină = 93 g/mol, moli = 9,3/93 = 0,1 mol. Reacția este 1:1, deci moli de sare = 0,1. Masa molară sare = 93 + 36,5 = 129,5 g/mol. Masa = 0,1 × 129,5 = 12,95 g.

Structura și punctul izoelectric al aminoacizilor

Aminoacizii conțin ambele grupări funcționale: amino (-NH₂) și carboxil (-COOH).

• Formula generală: H₂N–CH(R)–COOH, unde R este un lanț lateral variabil
• Punctul izoelectric (pI) – reprezintă pH-ul la care aminoacidul există sub formă de ion bipolar (zwitterion)
• Exemplu: Determinați pH-ul izoelectric al glicinei (H₂N–CH₂–COOH) știind că pKa₁ (COOH) = 2,34 și pKa₂ (NH₃⁺) = 9,60. *Rezolvare:* pI = (pKa₁ + pKa₂)/2 = (2,34 + 9,60)/2 = 5,97. La acest pH, molecula este zwitterion (H₃N⁺–CH₂–COO⁻) și are sarcină netă zero.

Formarea legăturii peptidice și structura proteinelor

Proteinele sunt macromolecule cu structură complexă.

• Legătura peptidică (-CO–NH-) – aminoacizii se leagă covalent prin această legătură, formând peptide și proteine
• Structuri ale proteinelor:

- Primară – succesiunea aminoacizilor

- Secundară – α-helix, β-foișor

- Terțiară – plierea întregului lanț

- Cuaternară – asocierea mai multor subunități

• Denaturarea proteinelor – prin căldură, pH, agenți chimici; duce la pierderea structurii native și a activității biologice
• Exemplu: O proteină conține 100 de aminoacizi. Care este masa molară minimă, știind că masa molară medie a unui aminoacid este 110 g/mol? *Rezolvare:* La formarea legăturii peptidice se elimină o moleculă de apă (18 g/mol) pentru fiecare legătură. Pentru 100 de aminoacizi, sunt 99 de legături peptidice. Masa molară = 100 × 110 - 99 × 18 = 11000 - 1782 = 9218 g/mol.

Reacții importante și teste de identificare

• Reacții importante:

- Hidroliza legăturii peptidice (în mediu acid/bazic sau enzimatic)

- Reacțiile de condensare (formarea legăturilor peptidice)

- Reacțiile de cuplare (pentru sinteză)

• Teste de identificare:

- Reacția Biuret – pentru legături peptidice (culoare violet)

- Reacția xantoproteică – pentru aminoacizi aromatici (culoare galbenă)

Aplicații ale compușilor organici cu azot

• Aminele – în sinteza coloranților și medicamentelor (anilină, efedrină)
• Aminoacizii – ca elemente constitutive ale enzimelor și hormonilor (insulina conține 51 de aminoacizi)
• Proteinele – în alimentație (cazeina din lapte, glutenul din grâu) și în medicină (anticorpi, enzime)

Verifică-te!

1. Care sunt cele trei clase de amine și cum se deosebesc între ele?
2. Ce reprezintă punctul izoelectric al unui aminoacid și cum se calculează?
3. Ce teste de identificare se folosesc pentru proteine și ce culori produc acestea?